Цитоскелет. Структура и функции микрофибрилл и микротрубочек

Цитоскелет - совокупность нитевидных белковых структур – микротрубочек и микрофиламентов, составляющих опорно-двигательную систему клетки. Цитоскелетом обладают только эукариотические клетки, в клетках прокариот (бактерий) его нет, что является важным различием этих двух типов клеток. Цитоскелет придаёт клетке определённую форму даже при отсутствии жёсткой клеточной стенки. Он организует движение органоидов в цитоплазме (т. н. течение протоплазмы), лежащее в основе амёбоидного движения. Цитоскелет легко перестраивается, обеспечивая в случае необходимости изменение формы клеток. Способность клеток изменять форму обусловливает перемещение клеточных пластов на ранних стадиях зародышевого развития . При делении клетки (митозе ) цитоскелет «разбирается» (диссоциирует), а в дочерних клетках вновь происходит его самосборка.

Цитоскелет выполняет три главные функции.

1. Служит клетке механическим каркасом, который придает клетке типическую форму и обеспечивает связь между мембраной и органеллами. Каркас представляет собой динамичную структуру, которая постоянно обновляется по мере изменения внешних условий и состояния клетки.

2. Действует как «мотор» для клеточного движения. Двигательные (сократительные) белки содержатся не только в мышечных клетках, но и в других тканях. Компоненты цитоскелета определяют направление и координируют движение, деление, изменение формы клеток в процессе роста, перемещение органелл, движение цитоплазмы.

3. Служит в качестве «рельсов» для транспорта органелл и других крупных комплексов внутри клетки.

24. Роль метода иммуноцитохимии в изучение цитоскелета. Особенности организации цитоскелета в мышечных клетках.

Иммуноцитохимический анализ - метод, позволяющий проводить иммунологический анализ цитологического материала в условиях сохранения морфологии клеток. ИЦХ – один из множества видов иммунохимического метода: иммуноферментного, иммунофлюоресцентного, радиоиммунного и т.п.Основой ИЦХ-метода является иммунологическая реакция антигена и антитела.

Цитоплазма эукариотических клеток пронизана трехмерной сеткой из белковых нитей (филаментов), называемой цитоскелетом. В зависимости от диаметра филаменты разделяются на три группы: микрофиламенты (6-8 нм), промежуточные волокна (около 10 нм) и микротрубочки (около 25 нм). Все эти волокна представляют собой полимеры, состоящие из субъединиц особых глобулярных белков.

Микрофиламенты (актиновые нити) состоят из актина - белка, наиболее распространенного в эукариотических клетках. Актин может существовать в виде мономера (G-актин, «глобулярный актин») или полимера (F-актин, «фибриллярный актин»). G-актин - асимметричный глобулярный белок (42 кДа), состоящий из двух доменов. По мере повышения ионной силы G-актин обратимо агрегирует, образуя линейный скрученный в спираль полимер, F-актин. Молекула G-актина несет прочно связанную молекулу АТФ (АТР), которая при переходе в F-актин, медленно гидролизуется до АДФ (ADP), т.е. F-актин проявляет свойства АТФ-азы.

Б. Белки промежуточных волокон

Структурными элементами промежуточных волокон являются белки, принадлежащие к пяти родственным семействам и проявляющие высокую степень клеточной специфичности. Типичными представителями этих белков являются цитокератины, десмин, виментин, кислый фибриллярный глиапротеин [КФГП (GFAP)] и нейрофиламент. Все эти белки имеют в центральной части базовую стержневую структуру, которая носит название суперспирализованной α-спирали. Такие димеры ассоциируют антипараллельно, образуя тетрамер. Агрегация тетрамеров по принципу "голова к голове" дает протофиламент. Восемь протофиламентов образуют промежуточное волокно.

В отличие от микрофиламентов и микротрубочек свободные мономеры промежуточных волокон едва ли встречаются в цитоплазме. Их полимеризация ведет к образованию устойчивых неполярных полимерных молекул.

В. Тубулин

Микротрубочки построены из глобулярного белка тубулина, представляющего собой димер α- и β-субъединиц. Тубулиновые мономеры связывают ГТФ (GTP), который медленно гидролизуется и ГДФ (GTP). С микротрубочками ассоциируют два вида белков: структурные белки лки-транслокаторы.

Эукариотические клетки способны изменять свою форму, перемещаться, передвигать органеллы по цитоплазме и разделять хромосомы во время митоза. Эта способность обеспечивается трехмерной сетью белковых нитей (филаментов), составляющих главную архитектуру клетки – цитоскелет (иногда обозначаемый как цитоматрикс). Белковые волокна пронизывают цитоплазму эукариотических клеток и во множестве точек связаны с белками плазматической мембраны и органелл. Все эти волокна представляют собой структуры, состоящие из субъединиц – особых глобулярных белков. (Белки цитоскелета, как и другие белки клетки, закодированы в генах и синтезируются на рибосомах.)

Субъединицы цитоскелета соединяются между собой слабыми связями (водородными, ионными и др.) и это свойство позволяет клетке формировать легко изменяющиеся динамичные пространственные структуры цитоскелета. Отмечено, что при различных воздействиях клетка в первую очередь перестраивает цитоскелет, демонтируя основные компоненты своей архитектуры, а затем формирует их заново, в соответствии с характером полученного сигнала; при этом детальное строение цитоскелета постоянно меняется при сохранении общего плана его организации. Такую форму работы цитоскелетной системы называют принципом динамической нестабильности.

В зависимости от диаметра филаменты разделяются на три группы: микрофиламенты (5–7 нм), промежуточные волокна (около 10 нм) и микротрубочки (около 25 нм). Каждый тип цитоскелетных структур образует в клетке собственную систему со своими основными и минорными белками. Эти системы не являются абсолютно независимыми, а взаимодействуют друг с другом и с другими компонентами клетки – плазматической мембраной, ядром и другими органоидами клетки. Согласно существующим представлениям, цитоскелет не только способствует поддержанию формы клетки и осуществляет все типы клеточных движений, но и объединяет разные части клетки и обеспечивает передачу сигналов внутри клетки за счет образования пространственных белковых комплексов между рецепторами и ферментами.

Микрофиламенты встречаются практически во всех типах клеток и состоят из белка актина – наиболее распространенного в эукариотических клетках. (Актин составляет около 5% общего белка клетки; в скелетных мышцах – приблизительно 20% клеточной массы.) Актин может существовать в виде мономера (G-актин – «глобулярный актин», состоящий из 375 аминокислотных остатков) или волокна (F-актин – «фибриллярный актин»). Каждый F-актиновый филамент представляет спиралевидную структуру длиной несколько микрометров. Волокна F-актина имеет два разноименно заряженных конца, которые полимеризуются с различной скоростью. Быстро растущий конец называется плюс-концом, а медленно растущий – минус-концом. Плюс-конец актинового филамента растет в 10 раз быстрее, чем минус-конец.

Микрофиламенты участвуют в динамических процессах, таких, как мышечное сокращение, движение немышечных клеток, фагоцитоз, образование выростов цитоплазмы у подвижных клеток и акросом в процессе слияния сперматозоида с яйцеклеткой. Все эти процессы осуществляются с помощью актин-связывающих белков.

В цитоплазме клеток имеются более 50 различных типов актин-связывающих белков, которые специфически взаимодействуют с G-актином и F-актином. Эти белки выполняют различные функции: регулируют объём G- актинового пула (профилин), стабилизируют концы нитей F-актина (фрагин), сшивают филаменты с другими компонентами цитоскелета. Некоторые актин-связывающие белки, например, гельформирующие (от слова – желе) – скрепляют волокна актина крест-накрест и, тем самым, переводят состояние участка цитоплазмы из состояния золь (от лат. solutio – раствор) в гель. Ещё один актин-связывающий белок – спектрин, называемый также фодрином, соединяет волокна актина в пучки и прикрепляет их к цитоплазматической мембране и к сетке, построенной из промежуточных волокон. Белок валлин сцепляет актиновые филаменты в параллельно упорядоченные жесткие структуры и оказывает влияние на скорость полимеризации G-актина.

Почти все типы движений в клетке происходят с участием актин-связывающего белка миозина. У всех молекул миозина имеется головка, шейка и хвост. Головка миозина способна присоединяться к мономеру актина и, при наличии АТФ, двигаться от плюс- к минус-концу микрофиламента. В скелетных мышцах молекулы актина и миозина расположены на фиксированных расстояниях друг от друга, а перемещение головок миозина по актиновым нитям приводит к сокращению мышц. В немышечных клетках при взаимодейстии с белком миозином актиновые филаменты могут формировать сократительные пучки, благодаря которым образуются инвагинации (впячивания) клеточной поверхности. Такие инвагинации образуются, например, при делении клеток. В общем, характер движений в клетке зависит от строения белка миозина, структура которого имеет более 80 вариантов. Комбинируя актиновые микрофиламенты с различными вариантами миозина и другими актин-связывающими белками, клетка формирует структуры, различающиеся по архитектуре, подвижности и времени существования.

У большинства клеток микрофиламенты образуют под плазматической мембраной трехмерную структуру, так называемую актиновую кору (актиновый кортекс). Особенность этой структуры – быстрое обновление микрофиламентов; например, в кортексе лейкоцита филаменты существуют не более 5 секунд. Основной тип перестроек кортекса у подвижных клеток связан с образованием

псевдоподий – выростов цитоплазмы. Псевдоподии могут иметь форму плоской пластинки (ламеллоподия), узкого цилиндра (филоподия) или шаровидного пузыря. Форма псевдоподий зависит от типа актин-связывающих белков, взаимодействующих с микрофиламентами и плазматической мембраной.

Актиновые микрофиламенты участвуют также в создании сложных пространственных и относительно стабильных цитоскелетных структур. Например, основу микроворсинок эпителиальных клеток кишечника и почек составляют длинные пучки актиновых филаментов. На верхней поверхности волосковых клеток улитки внутреннего уха, отвечающих за восприятие звуков, находятся специализированные отростки (волоски) – стереоцилии. Стереоцилии располагаются правильными рядами подобно трубам клавишно-музыкального инструмента – оргáна. Внутренняя полость волоска-стереоцилии заполнена актиновыми филаментами и молекулами других белков. Мутации некоторых генов, кодирующих эти белки, приводит к дегенерации волосковых клеток и проявляется в виде одной из форм наследственной глухоты (синдром Ашера).

Микрофиламенты принимают активное участие в движении клетки. При этом актиновые филаменты постоянно полимеризуется на конце двигательного края клетки и деполимеризуется с внутренней стороны. Процессы полимеризации и деполимеризации F-актина могут быть нарушены ядами (токсинами) грибов. Например, фаллоидин (яд бледной поганки) связывается с минус-концом актина и ингибирует деполимеризацию, в то время как цитохалазин (токсин из плесневых грибов, обладающий свойством цитостатика) присоединяется к плюс-концу, блокируя полимеризацию актина и движение клетки. Длительное воздействие веществ, нарушающих полимеризацию или деполимеризацию актиновых филаментов, приводит к смерти этих клеток.

Полимеризация актина – это точно регулируемый процесс, контролируемый с помощью поверхностных рецепторов клетки, ферментов (протеинкиназ) и ионов кальция. Нарушение этого процесса сопровождается клиническими проявлениями. Например, в трансформированных клетках отмечается уменьшение экспрессии белков, регулирующих сборку актина. Значительные аномалии актиновых филаментов наблюдаются в клетках некоторых злокачественных опухолей. В клетках саркомы (опухоли соединительной ткани) обнаружено наличие тонких и коротких филаментов актина. Эти клетки, в отличие от нормальных клеток, очень подвижны и обладают большой способностью к метастазированию.

Промежуточные филаменты состоят из белков специфических для определенных клеточных типов (напр. кератины в эпителиальных клетках, виментин в клетках соединительной ткани, десмин в клетках мышечных тканей и др). Промежуточные филаменты придают прочность клетке, так как они представляют собой крепкие, волокнистые, устойчивые к растяжению полипептиды и распределяются по всей цитоплазме клетки, образуя прочную сеть. Кроме того, промежуточные волокна присутствуют в ядре, образуя сеть филаментов (ламину) на внутренней поверхности ядерной мембраны, тесно связанную с ядерными порами.

Структурными элементами промежуточных волокон являются белки, принадлежащие к пяти родственным семействам и проявляющие высокую степень клеточной специфичности. Типичными представителями этих белков являются цитокератины, десмин, виментин, кислый фибриллярный глиапротеин и нейрофиламент. Все эти белки имеют в центральной части базовую стержневую структуру, которая носит название α-спирали. Две пептидные цепи (димер) образуют суперспираль. Такие димеры соединяются антипараллельно, образуя тетрамер. Агрегация тетрамеров по принципу «голова к голове» даёт протофиламент. Восемь протофиламентов сплетаются вместе и образуют промежуточное волокно диаметром 10 нм. Эластичность промежуточных филаментов обеспечивается тем, что димеры каждого тетрамера расположены в шахматном порядке относительно друг друга.

Волосы и ногти человека, шерсть, перья, иглы, когти, и копыта животных состоят главным образом из кератина (цитокератина). В одном волокне шерсти переплетены миллионы фибрилл. Отдельные цепи кератина скреплены многочисленными дисульфидными связями, что придает им дополнительную твердость. Выделено более 30 различных кератинов, комбинирующихся по два типа в эпителиальных клетках человека. Кроме того описано восемь изоформ тяжелых кератинов, специфичных для волос и ногтей. В нервных клетках существуют нейрофиламенты, придающие необходимую механическую опору длинным аксонам. Филаменты десмина расположены в Z-дисках саркомеров скелетных мышц. В различных типах клеток промежуточные филаменты играют важную роль в формировании клеточных контактов, называемых десмосомами, которые соединяют соседние клетки. Полудесмосомы прикрепляют эпителиальные клетки к базальной мембране, на которой они расположены.

Микротрубочки

Присутствующие во всех эукариотических клетках микротрубочки представляют собой длинные нитевидные структуры, протянутые по всей цитоплазме и формирующие сеть, которая поддерживает структурную организацию и локализацию некоторых органелл.

Микротрубочки образуются при полимеризации белка тубулина (лат. tubula – трубочка), который является гетеродимером, образованным субъединицами α- и β- тубулина. В процессе полимеризации α -тубулин одного димера контактирует сβ -тубулином следующего димера с образованием протофиламентов. Тринадцать тубулиновых продольных рядов протофиламентов (нитей), идущих по спирали, образуют микротрубочку диаметром 24 нм и длиной несколько микрометров.

Рис. Схема строения микротрубочки, показывающая каким образом тубулиновые полипептиды, связываясь друг с другом, образуют цилиндрическую стенку. А. Поперечный срез Б – Короткий отрезок микротрубочки.

Микротрубочки способны образовывать синглет , дублет и триплет .
A микротрубочка дублета или триплета состоит из 13 протофиламентов.
Трубочки B и C состоят из меньшего числа протофиламентов, обычно 10.

Полимеризация микротрубочек происходит в направлении от головы к хвосту таким образом, что микротрубочка имеет определенную полярность: её концы обозначаются соответственно как плюс- и минус-концы. Микротрубочки в клетке нестабильны. Они могут быстро собираться и разбираться. В клетке минус-концы связаны с центром организации микротрубочек (ЦОМТ) – структурой, расположенной около ядра, которая содержит в животных клетках пару маленьких телец – центриолей, образованных из слившихся микротрубочек. Как правило, микротрубочки ассоциированы с другими белками (миозин, динеин, кинезин), которые связывают микротрубочки с другими элементами цитоскелета и органеллами. Кинезин обеспечивает транспорт органелл и везикул (пузырьков) из одной части клетки в другую от плюс-конца микротрубочки к минус-концу, а динеин от минус-конца к плюс-концу.

Известны химические соединения, способные блокировать сборку микротрубочек (колхицин, винбластин) и стимулирующие образование стабильных микротрубочек (таксол). Следует отметить, что в развивающемся организме могут сложиться условия (недостаток кислорода, пониженная или повышенная температура и т.д.), когда нарушается сборка микротрубочек в клетках, это может служить причиной отклонения от нормального развития.

Микротрубочки, как и актиновые филаменты, принимают участие в поддержании формы клетки. Наряду со статической функцией, микротрубочки участвуют во многих процессах, протекающих во всех эукариотических клетках: мейозе, митозе, клеточном движении и секреции. Они служат направляющими «рельсами» для транспорта органелл. Вместе с ассоциированными белками микротрубочки способны осуществлять механическую работу, например, транспорт митохондрий, перемещение синаптических пузырьков, движение ресничек (волосоподобных выростов клеток в эпителии легких, кишечника и яйцеводов) и биение жгутика сперматозоида. Пузырьки, образуемые аппаратом Гольджи, направляются в различные места клетки по микротрубочкам строго по назначению. Кроме того микротрубочки в форме митотического веретена – важнейшая часть аппарата, обеспечивающего правильное распределение хромосом между дочерними клетками при делении эукариотических клеток.

Функции микротрубочек: 1) обеспечение расхождения хромосом при делении клеток, 2) поддержание формы клетки, 3) участие в транспорте макромолекул и органелл, 4) обеспечение подвижности жгутиков, ресничек.

Функции цитоскелета

Цитоскелет выполняет три главные функции.

1. Служит клетке механическим каркасом, который придаёт клетке типичную форму и обеспечивает связь между мембранной и органеллами. Каркас представляет собой динамичную структуру, которая постоянно обновляется по мере изменения внешних условий и состояния клетки.

3. Служит в качестве «рельсов» для транспорта органелл и других крупных комплексов внутри клетки.

Микрофиламенты и промежуточные волокна.

Микрофиламенты построенные из F-актина пронизывают микроворсинки, образуя узлы. Эти микроволокна удерживаются вместе с помощью актинсвязывающих белков, наиболее важными из которых являются фимбрин и виллин. Кальмодулин и миозиноподобная АТФ – аза соединяют крайние микроволокна с плазматической мембраной. .

Клетка может менять набор синтезируемых белков цитоскелета в зависимости от условий, но процесс этот медленный. Конструкция цитоскелета способна быстро меняться даже без синтеза новых молекул, за счет полимеризации и деполимеризации нитей. В клетке все время идет обмен между нитями и раствором белков-мономеров в цитоплазме. Во многих клетках примерно половина молекул актина и тубулина находится в виде мономеров в цитоплазме и половина входит в состав нитей микрофиламентов. Клетка регулирует стабильность нитей цитоскелета, присоединяя к ним специальные белки, изменяющие скорость полимеризации. Общий принцип функционирования цитоскелета – динамическая нестабильность. Например, форму эритроцита в виде двояковогнутого диска поддерживает примембранный цитоскелет из волокон, образованных белком спектрином. Спектрин связан с белком анкерином (anchor – якорь), который соединяется с белком цитоплазматической мембраны, ответственным за транспорт анионов (Cl - , HCO - 3). Дефекты белков спектрина и анкирина вызывают необычную форму эритроцитов. Такие эритроциты очень быстро разрушаются в селезенке. Болезни, вызываемые такими нарушениями, называют наследственным сфероцитозом или наследственным эллиптоцитозом.

Рис. Цитоскелет эукариот. Актиновые микрофиламенты окрашены в красный, микротрубочки - в зеленый, ядра клеток - в голубой цвет.

Цитоскелет состоит из нескольких компонентов. Там есть микротрубочки, я их упоминал, когда обсуждал фагоцитоз.

Микротрубочки полностью соответствуют своему названию. Это прямые микроскопические трубочки (наружный диаметр 28 нм, внутренний - 14 нм), состоящие из двух похожих друг на друга белков a-тубулина ("альфа-тубулин") и b-тубулина ("бета-тубулин"). Два конца микротрубочки отличаются друг от друга некоторыми важными свойствами (их называют "+" и "-"-концы ). В ДНК клетки имеются два разных гена, содержащие информацию о последовательностях аминокислот a- тубулина и b- тубулина.

После синтеза на рибосомах в цитоплазме молекулы а- и b- тубулина объединяются вдимеры ("ди" - "два", "мерос" - "часть"). Димеры тубулина при определенных условиях могут присоединяться к "+"-концу микротрубочки, микротрубочка при этом удлиняется. С "-"-конца микротрубочки могут разбираться (то есть от него отделяются димеры тубулина, и микротрубочка при этом укорачивается).

Изменяя условия в разных частях цитоплазмы, клетка имеет возможность делать сеть микротрубочек в ней более или, наоборот, менее густой. Кроме того, есть белки, способные присоединяться к "+"-концам микротрубочек, прекращая тем самым их сборку, и другие белки, способные присоединяться к "-"-концам и прекращать разборку микротрубочек (вместе они называются “кэпирующие белки ”).

Известны специальные транспортные белки, способные перетаскивать по микротрубочкам различные органоиды клетки. Один из них, кинезин , переносит их в направлении от "-"- к "+"-концу.

Следующий момент связан с тем, что если какие-то белки портятся, то такая конструкция гарантирует от того, что испортится вся микротрубочка. Если где-то возник разрыв белковой цепочки, то этот белок не присоединиться к плюс-концу или каким-то образом будет удален, или вся микротрубочка разберется. То есть так решается задача как избавляться от испорченных молекул.

Естественно, все макромолекулы в клетке постепенно портятся. И часть конструкций клетки ориентирована на удаление испорченных молекул. Например, в цитоплазме клетки есть ферменты - гидролазы, которые расщепляют белки. У всех белков, находящихся в цитоплазме, концы цепочки аминокислот спрятаны внутрь белковой глобулы. В норме они не торчат наружу. Если появился кончик, значит возник разрыв. И такой белок будет уничтожен, расщеплен на отдельные аминокислоты, которые потом можно опять использовать. И это правильно, так как белок испорчен. Похожая ситуация с нуклеиновыми кислотами - они как правило защищены от разрушения.

Из микротрубочек состоят центриоли. Центриоль - это цилиндр, состоящий из девяти троек микротрубочек. На поверхности цилиндра находятся белковые конструкции, которые служат центрами организации микротрубочек. Они обладают способностью создавать короткие участки микротрубочек из димеров тубулина. И каждому короткому участку дальше могут присоединяться димеры тубулина, и от центриоли в разные стороны расходятся микротрубочки. Это существенно при митозе. Так что центриоль служит центром организации микротрубочек.

Центриоль является также основанием ундулиподии, они же жгутики или реснички. Это характерный органоид, которые, видимо, также как митохондрии и хлоропласты, имеет симбиогенное происхождение. Были некоторые симбиотические бактерии, которые постепенно превратились в ундулиподии.

Есть два варианта того как работают реснички. Есть два варианта работв ундулиподии. Один вариант, который называется ресничка, делает взмах, поверхность, к которой она прикреплена, получает толчок. Начальный участок реснички при этом становится мягкой и начинает сгибаться. Ресничка работает (делает эффективный удар) в одной плоскости.

У протистов (у инфузорий) ресничка иногда может совершать так называемый реверс, то есть бить в обратную сторону. В любом случае движение означает, что для того, чтобы животное двигалось в определенную сторону, все реснички должны быть ориентированы своими плоскостями в одну и ту же сторону. Действительно, так и есть. На теле планарии, например, они ориентированы в одну сторону.

Другой вариант - это жгутик. В этом случае кончик ундулиподии двигается по кругу. При этом в зависимости от того, как изогнута сама нить жгутика, жгутик может быть тянущим или толкающим. На рис. Показан вариант толкающего и тянущего жгутика.

Сама по себе нить закручена в спираль, витки которой перемещаются - обычно от основания к кончику жгутика. В результате в зависимости от того, как соотносится направление вращения и направление закрученности спирали, жгутик или «ввинчивается» в воду или как бы «вывинчивается».

У некоторых простейших бывает промежуточный вариант, когда ундулиподия работает как жгутик, но описывает при этом фигуру не круг, а сильно вытянутый овал.

Как устроена эта конструкция внутри. На срезе реснички видны девять пар микротрубочек. При этом в центре имеются еще две микротрубочки, соединенные некими связками и окруженные цилиндром из белка нексина. Это называется центральный цилиндр, от каждой пары микротрубочек центрального цилиндра отходит спица, которая тоже состоит из белка нексина.

Кроме того, каждая пара имеет «ручки» - выросты, состоящие из белка динеина, который обладает способностью, потребляя АТФ, присоединяться к соседней микротрубочке и создавать разность высот между парами микротрубочек. В результате, когда из 9 пар микротрубочек срабатывают динеиновые «ручки» примерно на половине, то какие-то пары микротрубочек поднимаются выше, а какие-то - опускаются. Жгутик сгибается, происходит взмах. Примерно так работает ундулиподии, которые используется при движении простейших.

Основной белок другой части цитоскелета - микрофиламентов - называется актин. Глобулы актина (называемого в этом состоянии г-актин) способны объединятся в нити, представляющие собой двойные спирали, соединенные между собой. Получается двойная спираль с двумя желобками. Есть большое количество белков, влияющих на архитектуру этой системы нитей. Есть белки, которые соединяют вместе случайно коснувшиеся нити, есть белки, которые слепляют их в пучки, и разные другие другие. Один из белков, регулирующих структуру нитей, называется тропомиозин. Он тоже образуется в виде глобул и формирует нити.

Дальше эти нити укладываются в два желобка на нитях f-актина. Есть еще один белок, называется тропонин, который состоит из трех субъединиц. Одна субъединица связывается с f-актином, вторая способна связываться с тропомиозином, а третья обладает способностью обратимо связывать кальций. При наличии ионов кальция в растворе смесь субъединиц соединяется. Если убрать кальций, то кальций отделяется и все возвращается в исходное состояние.

Такой филамент, состоящий из этих трех белков, в присутствии кальция будет переходить в другое состояние, при котором тропонин, удлинившись, будет вытаскивать из желобков нити тропомиозина. В результате при наличии кальция желобки будут открываться, а если кальций из среды убрать - закрываться. Зачем это нужно, сейчас объясню.

Еще один белок, принимающий участие в сокращении, называется миозин. Его структура хорошо изучена и представляет собой две переплетенные альфа-спирали с головками на концах. При этом имеется так называемая шарнирная область, в которой возможны изгибания. Даже одна такая молекула способна, связываясь головками с желобками актинового филамента, способна в присутствии кальция по нему взбираться, попеременно сгибаясь и разгибаясь (с расходом АТФ).

Молекулы миозина способны объединятся в димеры. Такой димер способен прикрепиться к двум нитям актина и двигать их навстречу друг другу в присутствии кальция. Более того, молекулы миозина способны слипаться друг с другом в агрегаты большего размера, так что получаются конструкции из сотен и даже тысяч молекул. Они представляют собой цилиндр с шестью рядами головок.

Внутри - молекулы миозина, а торчат ряды головок. В середине такой молекулы есть пространство в котором, с одной стороны молекула ориентирована в одну сторону, а с другой - в другую, ширина конструкции примерно равна удвоенной длине молекулы миозина. В агрегате шесть филаментов с одной и шесть с другой стороны, и как только в среде появится кальций, они могут быть потащены навстречу друг другу.

Из таких агрегатов может быть составлена более сложная структура. Агрегат миозина с шестью рядами головок и нити актина (актиновые филаменты) - опять агрегат миозина и т.д. То есть получается по сути кристаллическая структура, в которой каждый актиновый филамент связан с тремя миозиновыми, а каждый миозиновый - с шестью актиновыми. Вся структура может сокращаться, и примерно так устроено мышечное волокно, например, поперечно-полосатые мышцы.

К диску из специального белка с двух сторон прикреплены актиновые филаменты. Между актиновыми филаментами находятся агрегаты миозина. Получается структура с поперечными полосками (отсюда и название поперечно-полосатая мышца). Если в нее подать кальций, а для этого нужны участки эндоплазматической сети и белки-каналы в ней, которые в нужный момент откроются. Чтобы они открылись, нужно, чтобы по мембране мышцы побежал потенциал действия, о котором вам потом расскажут. Кальций выйдет, и тогда вся конструкция сократиться. Головки миозина присоединятся к актиновым филаментам и потянут их.

Ядро и ядерная оболочка. Ядерная оболочка двойная, в ней есть ядерные поры, они окружены в три ряда кругом из восьми белками. Один внешний круг контактирует с цитоплазмой, другой средний и внутренний круг контактирует с внутренностью ядра. Ядерная пора выполняет достаточно сложную функцию. Все белки синтезируются в цитоплазме. Соответственно, ядерная пора должна пропустить внутрь ядра только те белки, которые должны там работать, и не пропустить другие.

Исследования показали, что существует определенная последовательности аминокислот, которая является пропуском внутрь ядра. Если эти 5-6 аминокислот химически присоединить к шарику латекса, и взвесь таких шариков инъецировать внутрь клетки, то белки пор протащат шарики в ядро. С другой стороны, эти же белки должны не выпускать из ядра молекулы ДНК, РНК и др.

Молекулы ДНК особым образом закреплены в ядре, так что каждой молекуле (хромосоме) соответствует определенная хромосомная территория, участок внутри ядра. Иногда при повреждении клетки, например под действием радиации, хромосомы с двух сторон ядра двигаются навстречу друг другу и с помощью специальных белков сравниваются и исправляют повреждение. Это все мало изучено, известно только, что ДНК прикреплена.

Всех белков цитоскелета эукариот. Цитоскелет - постоянная структура, в функции которой входит поддержание и адаптация формы клетки ко внешним воздействиям, экзо- и эндоцитоз , обеспечение движения клетки как целого, активный внутриклеточный транспорт и клеточное деление .

Кератиновые промежуточные филаменты в клетке.

Цитоскелет образован белками, выделяют несколько основных систем, называемых либо по основным структурным элементам, заметным при электронно-микроскопических исследованиях (микрофиламенты , промежуточные филаменты , микротрубочки), либо по основным белкам, входящим в их состав (актин -миозиновая система, кератины , тубулин -динеиновая система).

Цитоскелет эукариот

Актиновые филаменты (микрофиламенты)

Порядка 7 нм в диаметре, микрофиламенты представляют собой две цепочки из мономеров актина , закрученные спиралью. В основном они сконцентрированы у внешней мембраны клетки, так как отвечают за форму клетки и способны образовывать выступы на поверхности клетки (ламеллоподии и микроворсинки). Также они участвуют в межклеточном взаимодействии (образовании адгезивных контактов), передаче сигналов и, вместе с миозином - в мышечном сокращении. С помощью цитоплазматических миозинов по микрофиламентам может осуществляться везикулярный транспорт.

Промежуточные филаменты

Цитоскелет прокариот

Долгое время считалось, что цитоскелетом обладают только эукариоты . Однако с выходом в 2001 году статьи Jones и соавт. (PMID 11290328), описывающей роль бактериальных гомологов актина в клетках Bacillus subtilis , начался период активного изучения элементов бактериального цитоскелета. К настоящему времени найдены бактериальные гомологи всех трех типов элементов цитоскелета эукариот - тубулина , актина и промежуточных филаментов . Также было установлено, что как минимум одна группа белков бактериального цитоскелета, MinD/ParA, не имеет эукариотических аналогов.

Бактериальные гомологи актина

К наиболее изученным актиноподобным компонентам цитоскелета относятся MreB, ParM и MamK.

MreB и его гомологи

Белки MreB и его гомологи являются актиноподобными компонентами цитоскелета бактерий, играющими важную роль в поддержании формы клетки, сегрегации хромосом и организации мембранных структур. Некоторые виды бактерий, такие как Escherichia coli , имеют только один белок MreB, тогда как другие могут иметь 2 и более MreB-подобных белков. Примером последних служит бактерия Bacillus subtilis , у которой были обнаружены белки MreB, Mbl (M reB -l ike) и MreBH (MreB h omolog).

В геномах E. coli и B. subtilis ген, отвечающий за синтез MreB, находится в одном опероне с генами белков MreC и MreD. Мутации, подавляющие экспрессию данного оперона, приводят к образованию клеток сферической формы с пониженной жизнеспособностью.

Субъединицы белка MreB образуют филаменты, обвивающие палочковидную бактериальную клетку. Они располагаются на внутренней поверхности цитоплазматической мембраны. Филаменты, образуемые MreB, динамичны, постоянно претерпевают полимеризацию и деполимеризацию. Непосредственно перед делением клетки MreB концентрируется в области, в которой будет формироваться перетяжка. Считается, что функцией MreB также является координация синтеза муреина - полимера клеточной стенки.

Гены, отвечающие за синтез гомологов MreB, были обнаружены только у палочковидных бактерий и не были найдены у кокков.

ParM

Белок ParM присутствует в клетках, содержащих малокопийные плазмиды. Его функция заключается в разведении плазмид по полюсам клетки. При этом субъединицы белка формируют филаменты, вытянутые вдоль большой оси палочковидной клетки.

Филамент по своей структуре представляет собой двойную спираль. Рост филаментов, образуемых ParM, возможен с обоих концов, в отличие от актиновых филаментов, растущих только на ±полюсе.

MamK

MamK - это актиноподобный белок Magnetospirillum magneticum , отвечающий за правильное расположение магнитосом. Магнитосомы представляют собой впячивания цитоплазматической мембраны, окружающие частички железа. Филамент MamK выполняет роль направляющей, вдоль которой, одна за другой, располагаются магнитосомы. В отсутствие белка MamK магнитосомы располагаются беспорядочно по поверхности клетки.

Гомологи тубулина

В настоящее время у прокариот найдены 2 гомолога тубулина: FtsZ и BtubA/B. Как и эукариотический тубулин, эти белки обладают ГТФазной активностью.

FtsZ

Белок FtsZ чрезвычайно важен для клеточного деления бактерий, он найден практически у всех эубактерий и архей. Также гомологи этого белка были обнаружены в пластидах эукариот, что является ещё одним подтверждением их симбиотического происхождения .

FtsZ формирует так называемое Z-кольцо, выполняющее роль каркаса для дополнительных белков клеточного деления. Вместе они представляют собой структуру, ответственную за образование перетяжки (септы) .

BtubA/B

В отличие от широко распространенного FtsZ, эти белки обнаружены только у бактерий рода Prosthecobacter . Они более близки к тубулину по своему строению, чем FtsZ.

Кресцентин, гомолог белков промежуточных филаментов

Белок был найден в клетках Caulobacter crescentus . Его функцией является придание клеткам C. crescentus

Составляющих опорно-двигательную систему клетки. Цитоскелетом обладают только эукариотические клетки, в клетках прокариот (бактерий) его нет, что является важным различием этих двух типов клеток. Цитоскелет придаёт клетке определённую форму даже при отсутствии жёсткой клеточной стенки. Он организует движение органоидов в цитоплазме (т. н. течение протоплазмы), лежащее в основе амёбоидного движения. Цитоскелет легко перестраивается, обеспечивая в случае необходимости изменение формы клеток. Способность клеток изменять форму обусловливает перемещение клеточных пластов на ранних стадиях зародышевого развития . При делении клетки (митозе ) цитоскелет «разбирается» (диссоциирует), а в дочерних клетках вновь происходит его самосборка.

Цитоскелет выполняет три главные функции.

3. Служит в качестве «рельсов» для транспорта органелл и других крупных комплексов внутри клетки.
24. Роль метода иммуноцитохимии в изучение цитоскелета. Особенности организации цитоскелета в мышечных клетках.

Б. Белки промежуточных волокон

Структурными элементами промежуточных волокон являются белки, принадлежащие к пяти родственным семействам и проявляющие высокую степень клеточной специфичности. Типичными представителями этих белков являются цитокератины, десмин, виментин, кислый фибриллярный глиапротеин [КФГП (GFAP)] и нейрофиламент. Все эти белки имеют в центральной части базовую стержневую структуру , которая носит название суперспирализованной α-спирали. Такие димеры ассоциируют антипараллельно, образуя тетрамер. Агрегация тетрамеров по принципу "голова к голове" дает протофиламент. Восемь протофиламентов образуют промежуточное волокно.

В. Тубулин

Ядро открыто Р.Брауном в 1831 г. Значение ядра определяется, прежде всего, наличием в нем ДНК.

Обычно в клетке одно ядро. Однако бывают и многоядерные клетки. Диаметр ядра колеблется от 5 до 20 мкм; благодаря относительно большому размеру эта клеточная структура хорошо видна в световой микроскоп. Форма ядра бывает различной: сферической, удлиненной, дисковидной. Расположение ядра в клетке непостоянно. В молодой растительной клетке чаще всего ядро расположено ближе к ее центру. Во взрослых клетках ядро смещается к периферии, что связано с появлением крупной центральной вакуоли. Химический состав ядра представлен, главным образом, нуклеиновыми кислотами и белками. Так, изолированные ядра клеток гороха содержат ДНК - 14%, РНК - 12%, основных белков - 22,6%, прочих белков - 51,3%. Ядерная оболочка состоит из двух мембран толщиной около 8 нм каждая, разделенных между собой перинуклеарным пространством шириной 20-30 нм, которое заполнено жидкостью.

Внешняя мембрана на поверхности имеет сложную складчатую структуру, местами соединенную с эндоплазматической сетью. На внешней мембране расположено большое количество рибосом. Внутренняя мембрана может давать впячивания. Ядерная оболочка имеет поры. На 1 мкм2 ядерной оболочки насчитывается от 10 до 100 пор диаметром около 20 нм. Поры сложное образование; они имеют форму часового стекла, которое окружено как бы ободком. Ободок состоит из отдельных белковых гранул. В центре поры расположена центральная гранула, соединенная нитями с гранулами ободка. Поры ядра - динамичные образования, они могут открываться и закрываться. Таким путем может осуществляться регуляция обмена между ядром и цитоплазмой. Внутреннее строение ядра меняется в зависимости от его состояния. Различают два периода жизни ядра: метаболический (между делениями) и период деления. В метаболический период в ядре имеется также одно или несколько сферических гранул-ядрышек. Вещество ядрышка состоит из сильно переплетенных нитей - нуклеонемы и содержит около 80% белка, 10-15% РНК и некоторое количество ДНК. В ядрышке имеются рибосомы. Ядрышко формируется на определенных участках хромосомы, называемых ядрышковым организатором, таким образом, являясь производным хромосомы. Основная функция ядрышка состоит в том, что в нем синтезируется рибосомальная РНК и происходит сборка субъединиц рибосом. Самосборка рибосом в дальнейшем происходит в цитоплазме.

Функции ядра

Ядро осуществляет две группы общих функций: одну, связанную собственно с хранением генетической информации , другую - с ее реализацией, с обеспечением синтеза белка.
В первую группу входят процессы, связанные с поддержанием наследственной информации в виде неизменной структуры ДНК. Эти процессы связаны с наличием так называемых репарационных ферментов, ликвидирующих спонтанные повреждения молекулы ДНК (разрыв одной из цепей ДНК, часть радиационных повреждений), что сохраняет строение молекул ДНК практически неизменным в ряду поколений клеток или организмов. Далее, в ядре происходит воспроизведение или редупликация молекул ДНК, что дает возможность двум клеткам получить совершенно одинаковые и в качественном и в количественном смысле объемы генетической информации. В ядрах происходят процессы изменения и рекомбинации генетического материала, что наблюдается во время мейоза (кроссинговер). Наконец, ядра непосредственно участвуют в процессах распределения молекул ДНК при делении клеток.
Другой группой клеточных процессов, обеспечивающихся активностью ядра, является создание собственно аппарата белкового синтеза. Это не только синтез, транскрипция на молекулах ДНК разных информационных РНК и рибосомных РНК. В ядре эукариотов происходит также образование субъедениц рибосом путем комплексирования синтезированных в ядрышке рибосомных РНК с рибосомными белками, которые синтезируются в цитоплазме и переносятся в ядро.

Взаимодействие ядра и цитоплазмы в развитии

Цитоплазма играет важную роль в реализации наследственной информации и формировании некоторых признаков организма. Основная часть цитоплазмы поступает в зиготу с яйцеклеткой. Определенные участки цитоплазмы яйцеклетки могут содержать факторы, определяющие судьбу тех или иных дифференцирующихся клеток. Активность генов зависит от цитоплазмы. В цитоплазме яйцеклетки имеется активатор синтеза ДНК и репрессор синтеза РНК, которые действуют независимо друг от друга. Если ядра из клеток мозга взрослой лягушки пересадить в зрелый ооцит, то в них синтезируется РНК и не синтезируется ДНК. Некоторые органоиды цитоплазмы, имеющие свою систему белкового синтеза (митохондрии), могут влиять на развитие определенных признаков. Наследование признаков через цитоплазму - цитоплазматическая или внеядерная наследственность. В процессе развития имеет место сложное взаимодействие ядра и цитоплазмы. У растений и особенно животных главная роль в формировании признаков организма принадлежит ядру.

Б. Л. Астауров в экспериментах по межвидовому андрогенезу с тутовым шелкопрядом убедительно показал главенствующую роль ядра в процессе индивидуального развития. Он получил межвидовые гибриды путем осеменения яиц дикого шелкопряда спермой домашнего шелкопряда и наоборот. Женские ядра инактивировались с помощью теплового шока (путем прогревания). В этом случае в оплодотворении яйцеклетки участвовали ядра двух сперматозоидов. Ядерно-цитоплазматические гибриды получали цитоплазму от одного вида , а ядра - от другого. Развившиеся особи всегда были мужского пола и по всем изученным признакам похожи на вид, от которого они получали ядра.

Однако цитоплазма играет очень важную роль в реализации наследственной информации и формировании некоторых признаков организма. Известно, что основная часть цитоплазмы поступает в зиготу с яйцеклеткой. Цитоплазма яйцеклетки отличается от цитоплазмы соматических клеток большим разнообразием белков, РНК и других видов молекул, синтезированных в оогенезе. Бовери, Конклин, Дриш и др. уже давно указывали на то, что определенные участки цитоплазмы яйцеклетки могут содержать факторы, определяющие судьбу тех или иных дифференцирующихся клеток.
26. Пространственная организация интрфазных хромосом внутри ядра, эухроматин, гетерохроматин.

И интерфазного ядра в целом пространственная организация хромосом

В результате разработки методов получения препаратов метафазных хромосом стали возможными проведение анализа числа хромосом, описание их морфологии и размеров. Правда, физические размеры и морфология хромосомы на цитологических препаратах очень сильно

зависели от стадии митоза и условий приготовления соответствующего цитологического препарата. Прошло много лет, прежде чем было показано, что размеры и морфология хромосом в G2 стадии клеточного цикла мало отличаются от реальных митотических хромосом.

Развитие клеточной и молекулярной биологии сделало возможными визуализацию индивидуальных хромосом в интерфазном ядре, их

трехмерную микроскопию и даже идентификацию отдельных районов. Исследования в этом направлении были проведены как на фиксированной, так и на живых клетках. Оказалось, что длинные профазные и прометафазные хромосомы, хорошо знакомые биологам по цитологическим препаратам, представляют собой просто результат растяжения хромосом в процессе распластывания их на стекле. На более поздних стадиях митоза хромосомы более эффективно сопротивляются растяжению и сохраняют свои естественные размеры. В экспериментах на живых клетках используются разнообразные способы флюоресцентного мечения и 4D -микроскопия. Так, для прижизненных наблюдений за индивидуальными хромосомами флюоресцентную метку сначала вводили в ДНК всех хромосом культивируемых в клеток , а затем питательную среду заменяли на

свободную от флюорохромов, клеткам давали возможность пройти несколько клеточных циклов. В результате в культуре появлялись клетки.

Этим термином обозначают комплекс ядерной ДНК с белками (гистоны, негистоновые белки).

Различают гетеро- и эухроматин.

Гетерохроматин - транскрипционно неактивный, конденсированный хроматин интарфазного ядра. Располагается преимущественно по периферии ядра и вокруг ядрышек. Типичный пример гетерохроматина – тельце Барра.

Хотя в исторической ретроспективе он изучен хуже, чем эухроматин, новые открытия заставляют считать, что гетерохроматин играет критически важную роль в организации и правильном функционировании геномов, начиная с дрожжей и кончая человеком. Его потенциальное значение подчеркивается тем фактом, что 96% генома млекопитающих состоит из некодирующих и повторяющихся последовательностей. Новые открытия, касающиеся механизмов формирования гетерохроматина, выявили неожиданные вещи

Эухроматин – транскрипционно активная и менее конденсированная часть хроматина, локализуется в более светлых участках ядра между гетерохроматином, богатые генами.Область хромосомы, которая плохо окрашивается или не окрашивается вообще. Диффузна в интерфазе. Активно транскрибируется. Эухроматин характеризуется меньшей по сравнению с гетерохроматином компактизацией ДНК, и в нем главным образом, как уже говорилось, локализуются активно экспрессирующиеся гены.

Эухроматин, или "активный" хроматин, состоит в основном из кодирующих последовательностей, составляющих лишь небольшую долю (менее 4%) генома млекопитающих.

Таким образом, собирательный термин "эухроматин" скорее всего обозначает сложное состояние (состояния) хроматина, охватывающее динамичную и сложную смесь механизмов, тесно взаимодействующих друг с другом и с хроматиновой фибриллой и предназначенных для осуществления транскрипции функциональных РНК.
27. Химический состав хромосом: Днк и белки.

Химическая и структурная организация хромосом
Хромосомы во взаимодействии с внехромосомными механизмами обеспечивают:
1) хранение, наследственной информации;
2) использование этой информации для создания и поддержания клеточной организации;
3) регуляцию считывания наследственной информации ;
4) самоудвоение генетического материала;
5) передачу его от материнской клетки дочерним.
Главные химические компоненты хромосом представлены ДНК, основными (гистоновые) и кислыми (негистоновые) белками, на долю которых приходится соответственно 40% и около 20%. В хромосомах содержатся РНК, липиды, полисахариды, ионы металлов.
В молекулах ДНК закодирована наследственная информация, что делает их ведущим функциональным компонентом хромосом.
ДНК эукариотических клеток представлена следующими фракциями:
1) уникальные нуклеотидные последовательности;
2) повторы определенной последовательности;
3) повторы.
Элементы хромосомы - центромер и хроматид

Гистоны представлены пятью главными фракциями и выполняют структурную и регуляторную роль. Число фракций негистоновых белков превышает 100. Среди них ферменты синтеза и процессинга РНК, редупликации и репарации ДНК. Кислые белки хромосом выполняют также структурную и регуляторную роль. РНК хромосом представлена отчасти продуктами транскрипции, еще не покинувшими место синтеза. Некоторым фракциям свойственна регуляторная функция. Регуляторная функция компонентов хромосом заключается в «запрещении» или «разрешении» считывания информации с молекулы ДНК.

Элементарной структурой хромосомы, различимой с помощью электронного микроскопа, является нить диаметром 10-13 нм, представляющая собой комплекс ДНК и гистоновых белков (нуклеогистон). Толщина нити зависит от располагающихся по ее длине телец - нуклеосом. Диаметр межнуклеосомных участков менее 1,5 нм, что совпадает с толщиной биоспирали ДНК. Ядра телец образованы 8-ю молекулами гистонов 4-х, разных типов - Н2а, Н2b, НЗ и Н4. Они служат основой, на которую «накручены» фрагменты ДНК длиной примерно в 200 пар нуклеотидов. Гистон H1 «сшивает» витки ДНК. Функциональное значение нуклеосом неясно. Есть данные, что транскрибируемые фрагменты ДНК, кодирующие рРНК, не имеют нуклеосомной структуры. В отношении других генов есть указания, что при транскрипции нуклеосомная структура утрачивается. Закручивание молекул ДНК на гистоновые тельца уменьшает длину биоспирали ДНК в 7 раз, т. е. служит целям упаковки наследственного материала.
Данные микроскопического и электронно-микроскопического изучения хроматина и митотических хромосом дают следующую схему структурной организации хромосомы. Биспираль ДНК диаметром 1,5 нм в результате скручивания и присоединения белка преобразуется в нуклеогистоновый комплекс с нуклеосомной структурой. Он имеет вид нити диаметром 10-13 нм. При дальнейшем скручивании и присоединении белков возникает нить диаметром 20-25 нм. Она обнаруживается с помощью электронного микроскопа как в интерфазных, так и в митотических хромосомах. В результате дальнейшего скручивания этой нити , происходящего многократно и дополняемого складыванием, образуются митотические хромосомы. Эта схема носит предварительный характер, она объединяет области интереса цитогенетика медико-генетической консультации (микроморфология митотических хромосом) и специалиста по функциональной организации хромосомы на ультраструктурном и молекулярном уровнях.
Реорганизация нити нуклеогистона с образованием более компактной структуры называется спирализацией (конденсацией), процесс, обратный описанному - деспирализацией (деконденсацией). Благодаря спирализации достигается плотная упаковка наследственного материала, что важно при перемещениях хромосом в процессе митоза. О плотности упаковки свидетельствуют следующие цифры. Ядро соматической диплоидной клетки человека содержит около 6 пг ДНК, что соответствует нити нуклеогистона длиной почти 2 м. Совокупная же длина всех хромосом клетки человека в метафазе митоза равна 150 мкм. Биоспираль из 100 г ДНК человека, если ее вытянуть в одну нить, покроет расстояние 2,5 X 1010 км, что более чем в 100 раз превосходит расстояние от Земли до Солнца.
Изложенные сведения об укладке нити нуклеогистона согласуются с генетическими представлениями о непрерывности и линейности расположения генов по длине хромосом. Они соответствуют допущению, что каждая хромосома содержит одну двойную спираль ДНК. В особых, так называемых политенных хромосомах клеток насекомых одновременно присутствует несколько двойных спиралей ДНК. Так как они уложены «бок в бок», такая конструкция совместима с принципом линейного и непрерывного размещения генов.
Для изучения кариотипа особое значение имеют митотические метафазные хромосомы. Они образованы двумя хроматидами. Последние являются дочерними хромосомами, которые в процессе митоза разойдутся в дочерние клетки. Хроматиды соединены в области первичной перетяжки (центромеры, кинетохора), к которой прикрепляются нити веретена деления. Фрагменты, на которые первичная перетяжка лепит хромосому, называются плечами, а концы хромосомы - теломерами. В зависимости от положения первичной перетяжки различают метацентрические (равноплечие), субметацентрические (умеренно неравноплечие), акроцентрические и субакроцентрнческие (выражение неравноплечие) хромосомы. У человека метацентрическими являются хромосомы 1 и 3 пар, Х-хромосома, субметацентрическими 2,6-12, 16-20 пары, акроцентрическими и субакроцентрическими- 4-5, 13-15, 21-22 пары и Y-хромосома. При использовании некоторых методов приготовления препаратов в хромосомах видны полу-хроматиды, однако вопрос об их присутствии в клетке нельзя считать решенным. Возможно, они являются результатом воздействия на вещество хромосомы материала, используемого для приготовления препарата. Некоторые хромосомы имеют вторичные перетяжки. Они возникают в участках неполной конденсации хроматина, например, в околоцентромерных участках длинного плеча 1, 9 и 16 хромосом человека. Вторичные перетяжки отделяют концевые участки коротких плеч 13-15, 21-22 хромосом человека в виде спутников. В области вторичных перетяжек некоторых хромосом располагаются ядрышковые организаторы. Они содержат гены, кодирующие рРНК, и служат местом образования ядрышка. Описанные структурные особенности используют для идентификации хромосом.
Хотя для интерфазных хромосом в целом свойственно деспирализованное состояние, степень спирализации отдельных фрагментов варьирует. Выделяют эухроматин, структурный гетерохроматин и факультативный гетерохроматин. Эухроматин образован участками хромосом, которые деспирализируются в конце митоза. В интерфазных ядрах - это слабо окрашивающиеся нитчатые структуры. В области эухроматина располагаются структурные гены. Структурный гетерохроматин отличается высокоспирализованным состоянием, которое сохраняется на протяжении всего митотического цикла. Он занимает постоянные участки , сходные в гомологических хромосомах. Обычно это фрагменты, прилегающие к области центромеры, а также расположенные на свободных концах (теломерах) хромосом. Этот вид гетерохроматина структурных генов, по-видимому, не содержит и функция его не ясна. В каждой хромосоме свой порядок расположения эу- и гетерохроматиновых участков. Это используется для идентификации отдельных хромосом в цитогенетических исследованиях человека. Факультативный гетерохроматин образуется при спирализации одной из двух гомологических хромосом. Типичный пример - генетически неактивная Х-хромосома соматических клеток женских особей млекопитающих и человека (тельца полового хроматина). Функциональная роль факультативной гетерохроматизации заключается в компенсации (снижении) дозы определенных генов.