Полипептиды это белки, которые обладают повышенной конденсационной степенью. Они имеют широкое распространение среди организмов как растительного, так и животного происхождения. То есть здесь речь идет о компонентах, которые являются обязательными. Они отличаются чрезвычайным разнообразием, причем нет грани четкого характера между такими веществами и обычными белками. Если говорить о разнообразии таких веществ, то надо отметить что когда они формируются, в этом процессе участвуют не менее 20 аминокислот протеногенного типа, а если говорить о количестве изомеров, то их можно быть до бесконечности.
Именно поэтому молекулы белкового типа имеют столько возможностей, которые практически безграничны, когда речь идет об их полифункциональности. Так что, понятно почему белки называют основной всего живого, что есть на Земле. Белки называют ещё и одними из самых сложных веществ, которые когда либо были сформированы природой, также они очень уникальны. Так же, как и протеин, белки способствуют активному развитию живых организмов.
Если говорить максимально конкретно, то речь идет о веществах, которые представляют собой биополимеры, в основе которых лежат аминокислоты, содержащие не менее сотни остатков аминокислотного типа. Причем, здесь также есть деление – есть такие вещества, которые относятся к низкомолекулярной группе, они включает в себя всего несколько десятков остатков аминокислот, есть также вещества, которые относятся к высокомолекулярным группам, в них таких остатков существенно больше. Полипептид же это такое вещество, которое отличается действительно большим разнообразием в своей структуре и организации.
Группы полипептидов
Все эти вещества в условном порядке делятся на две группы, при таком делении принимаются во внимание особенности их структуры, которые оказывают непосредственное влияние на их функциональность:
- К первой группе можно отнести вещества, которые отличаются типичной белковой структурой, то есть сюда входит цепочка линейного типа и непосредственно аминокислоты. Они встречаются во всех живых организмах, причем, самый большой интерес здесь имеют вещества с повышенной активностью гормонального типа.
- Что касается второй группы, то здесь находятся те соединения, структура которых имеет не самые типичные для белков особенности.
Что представляет собой полипептидная цепь
Полипептидная цепь представляет белковую структуру в состав которой входят аминокислоты, все это имеет прочную связь соединениями пептидного типа. Если говорить о первичной структуре, то речь идет о простейшем уровне структуры молекулы белкового типа. Такая организационная форма отличается повышенной стабильностью.
Когда в клетках начинают образовываться пептидные связи, то первым делом активацию начинает группа карбоксильного типа одной аминокислоты, а уже потом начинает активное соединение с другой подобной группой. То есть полипептидные цепи характеризуются постоянно чередующимися фрагментами таких связей. Здесь есть целый ряд определенных факторов, оказывающих существенное влияние на форму структуры первичного типа, однако этим их влияние не ограничивается. Существует активное влияние на те организации такой цепи, которые имеют высший уровень.
Если говорить об особенностях такой организацинной формы, то они заключаются в следующем:
- происходит регулярное чередование структур, относящимся к жесткому типу;
- есть участки, которые обладают относительной подвижностью, они имеют возможность вращаться вокруг связей. Именно особенности такого рода оказывают влияние на то, каким образом полипептидная цепь укладывается в пространстве. Причем с пептидными цепями могут осуществляться разного рода организационные моменты под воздействием множества факторов. Может быть отсоединение одной из структур, когда пептиды формируются в отдельную группу и отделяются от одной цепи.
Белковая структура вторичного типа
Здесь речь идет о варианте цепной укладки таким образом, чтобы была организована упорядоченная структура, такое становится возможным, благодаря водородным связям между группами пептидов одной цепи с такими же группами другой цепи. Если брать во внимание конфигурацию такой структуры, то она может быть:
- Спирального типа, такое название произошло, благодаря своеобразной форме.
- Слоисто-складчатого типа.
Если говорить о спиральной группе, то это такая белковая структура, которая сформирована в форме спирали, которая образуется, не выходя за пределы одной цепи полипептидного типа. Если говорить о внешнем виде, то она во многом схожа с обычной электрической спиралью, которая есть в плитке, работающей на электричестве.
Что касается слоисто-складчатой структуры, то здесь цепь отличается изогнутой конфигурацией, её формирование осуществляется на основе связей водородного типа, причем, здесь все ограничивается пределами одного участка конкретной цепи.
— химическая связь, возникающая между двумя молекулами в результате реакции конденсации между карбоксильной группой (-СООН) одной и аминогруппой (-NH 2) другой, при этом выделяется одна молекула воды (H 2 O). Молекула, содержащая пептидный связь называется амидом. Чотирьохатомна функциональная группа -C (= O) NH- называется амидной группой или, когда речь идет о белках, пептидной.
Пептидные связи чаще всего встречаются в природе в составе пептидов и белков, они соединяют между собой остатки аминокислот. Пепдидни связи также является основой пептидной нуклеиновой кислоты (ПНА). Полиамиды, такие как нейлон и арамид, — синтетические молекулы (полимеры), которые также содержат пептидные связи.
Образование пептидной связи
Пептидный связь образуется в результате реакции конденсации между карбоксильной и аминогруппой. При этом аминогруппа играет роль нуклеофила, замещая гидроксил карбоксильной группы:
Поскольку -OH является плохой отходной группой, описана реакция конденсации протекает очень тяжело. Обратная реакция — разрушение пептидной связи — называется реакцией гидролиза. При стандартных условиях равновесие замещена именно в сторону гидролиза и образования свободных аминокислот (или других мономерных единиц). Итак пептидный связь метастабильное, несмотря на то, что при его гидролизе выделяется около 10 кДж / моль энергии, этот процесс без наличия катализатора гидролиза протекает чрезвычайно медленно: время жизни пептида в водном растворе составляет около 1000 лет. В живых организмах, реакции гидролиза ускоряются ферментами.
Реакция конденсации, в результате которой происходит формирование пептидной связи, требует вклада свободной энергии. Как в химическом синтезе, так и в биосинтезе белков, это обеспечивается активацией карбоксильных групп, в результате чего отхождения гироксильнои группы облегчается.
Резонансные формы пептидной группы
В 1930-1940-х годах Лайнус Полинг и Роберт Кори проводили рентгеноструктурный анализ нескольких аминокислот и дипептидов. Им удалось установить, что пептидная группа жесткую планарную структуру, шесть атомов лежат в одной плоскости: α-атом углерода и C = O группа первой аминокислоты и N-H группа и α-атом углерода второй аминокислоты. Полинг объяснил это существованием двух резонансных форм пептидной группы, на что указывала меньше длина C-N связи в пептидной группе (133 пм), чем того же связи в простых аминов (149 пм). Итак вследствие частичного разделения электронной пары между карбонильным кислорода и амидной азотом, пептидный связь на 40% имеет свойства двойного:
В пептидных группе вращения вокруг C-N связи не происходит вследствие его частичной двойственности. Вращение разрешено только вокруг связей С-С α и N-С α. В результате остов пептида может быть представлен как серия полей, разделенных совместными точками вращения (С α атомы). Такая структура ограничивает количество возможных конформаций пептидных цепей.
Кроме того, эффект резонанса стабилизирует группу добавляя энергию примерно 84 ккал / моль, что делает ее менее химически активным, чем много подобных групп (например эфиров). Эта группа незаряженная за физиологических значений pH, но вследствие существования двух резонансных форм карбонильный кислород несет частичный отрицательный заряд, а амидный азот — частичный положительный. Таким образом возникает диполь с дипольным моментом, около 3,5 Дебай (0,7 электрон-ангстрем). Эти дипольные моменты могут ориентироваться параллельно в определенных типах вторичной структуры (например α-спирали).
Стереоизомерия
Возможные конфигурации
Для планарного пептидной связи возможны две конфигурации: в транс -конфигурации α-атомы углерода и боковые цепи расположены по разные стороны пептидной связи, в то время как в цис -конфигурации — с одной и той же. Транс-форма пептидных н "связей значительно более распространенной чем цис (встречается в 99,6% случаев), из-за того, что в последнем случае велика вероятность пространственного столкновения между боковыми группами аминокислот:
Исключением является аминокислота пролин, если она соединена через аминогруппу с какой-либо другой аминокислотой. Пролин — единственная из протеиногенным аминокислот, содержит около C α не первоначальная, а вторичную аминогруппу. В ней атом азота связан с двумя атомами углерода, а не с одним, как у остальных аминокислот. В пролина, что включенный в пептид, заместители при атоме азота отличаются не так сильно, как в других аминокислот. Поэтому разница между транс — и цис -конфигурации очень незначительна и ни одна из них не имеет энергетической преимущества.
Возможны конформации
Конформация пептида определяется тремя торсионными углами, отражающие вращения вокруг трех последовательных связей в пептидной остове: ψ (пси) — вокруг C α1-С, ω (омега) — вокруг С-N, и φ (фи) — вокруг N- С α2.
Как уже упоминалось вращения вокруг собственно пептидной связи не происходит, так ω угол всегда имеет значение ок. 180 ° в транс -конфигурации и 0 ° в значительно более редкой цис -конфигурации.
Поскольку связи N-С α2 и C α1-С по обе стороны от пептидной являются обычными одинарными связями, вращения вокруг них неограничен, в результате чего пептидные цепи могут принимать различные пространственные конформации. Однако возможны не все комбинации торсионных углов, при некоторых из них происходит пространственное столкновения атомов. Допустимые значения визуализируют на двухмерном графике, называется диаграммой Рамахандрана.
Методы определения
Биуретовая реакция
Пептидная группа имеет характерную полосу поглощения в диапазоне 190-230 нм.
Качественной реакцией на пептидный связь является биуретовая реакция с концентрированным раствором меди (II) сульфата (CuSO 4) в щелочной среде. Продуктом является комплекс сине-фиолетовой окраски между атомом меди и амтомамы азота.
Биуретовая реакция может быть использована для колориметрического измерения концентрации белков и пептидов, однако из-за низкой чувствительности этого метода значительно чаще используют его модификации. Одной из таких модификаций является метод Лоури, в котором биуретовая реакция сочетается с окислением остатков ароматических аминокислот.
α-Аминокислоты могут ковалентно связы-ваться друг с другом с помощью пептидных свя-зей . Карбоксильная группа одной аминокислоты ковалентно связывается с аминогруппой другой аминокислоты. При этом возникает R-CO-NH -R связь, называемая пептидной связью. При этом происходит отщепление мо-лекулы воды.
При помощи пептидных связей из аминокислот образуются белки и пептиды. Пептиды, содержащие до 10 аминокислот, называют олигопептиды . Час-то в названии таких молекул указывают количе-ство входящих в состав олигопептида аминокис-лот: трипептид, пентапептид, октапептид и т.д. Пептиды, содержащие более 10 аминокислот, называют «полипептиды », а полипептиды, состоя-щие из более чем 50 аминокислотных остатков, обычно называют белками. Мономеры аминокислот, входящих в состав бел-ков, называют «аминокислотные остатки». Амино-кислотный остаток, имеющий свободную амино-группу, называется N-концевым и пишется слева, а имеющий свободную C-карбоксильную груп-пу — С-концевым и пишется справа. Пептиды пи-шутся и читаются с N-конца.
Связь между α-углеродным атомом и α-аминогруппой или α-карбоксильной группой спо-собна к свободным вращениям (хотя ограниче-на размером и характером радикалов), что позволяет полипептидной цепи принимать раз-личные конфигурации.
Пептидные связи обычно расположены в транс-конфигурации, т.е. α-углеродные атомы располагаются по разные стороны от пептид-ной связи. В результате боковые радикалы ами-нокислот находятся на наиболее удалённом рас-стоянии друг от друга в пространстве. Пептидные связи очень прочны и являются ковалентными .
В организме человека вырабатывается мно-жество пептидов, участвующих в регуляции раз-личных биологических процессов и обладающих высокой физиологической активностью. Такими являются целый ряд гормонов - окситоцин (9 аминокислотных остатков), вазопрессин (9), брадикинин (9) регулирующий тонус сосудов, тиреолиберин (3), антибиотики - грамицидин, пептиды, обладающие обезболивающим дей-ствием (энкефалины (5) и эндорфины и другие опиоидные пептиды). Обезболивающий эф-фект этих пептидов в сотни раз превосходит анальгезирующий эффект морфина;
Окситоцин выделяется в кровь во время корм-ления ребёнка, вызывает сокращение миоэпителиальных клеток протоков молочных желёз и стимулирует выделение молока. Кроме того, окситоцин влияет на гладкую мускулатуру мат-ки во время родов, вызывая её сокращение.
В отличие от окситоцина, основное физио-логическое действие вазопрессина — увеличе-ние реабсорбции воды в почках при уменьше-нии АД или объёма крови (поэтому другое название этого гормона — антидиуретический). Кроме того, вазопрессин вызывает сужение сосудов .
Различают 4 уровня структурной организации белков, называемых первичной, вторичной, третичной и четвертич-ной структурами. Существуют общие правила, по которым идёт формирование про-странственных структур белков.
Первичная структура белка - это ковалентная структура остова полипептидной цепи - линейная последовательность аминокислотных остатков, соединенных друг с другом пептидными связями. Первичная структура каждого индивидуально-го белка закодирована в участке ДНК, называе-мом геном. В процессе синтеза белка информа-ция, находящаяся в гене, сначала переписывается на мРНК, а затем, используя мРНК в качестве матрицы, на рибосоме происходит сборка пер-вичной структуры белка. Каждый из 50 000 индивидуальных белков организма человека имеет уникальную для дан-ного белка первичную структуру.
Инсулин является первым белком, первичная структура которого была расшифрована. Инсулин — белковый гормон; содержит 51 аминокислоту, состоит из двух полипептидных цепей (цепь А содержит 21 аминокислоту, цепь В — 30 аминокислот). Инсулин синтезируется в β-клетках поджелудочной железы и секретируется в кровь в ответ на повышение концентра-ции глюкозы в крови. В структуре инсулина имеются 2 дисульфидные связи, соединяющие 2 полипептидные цепи А и В, и 1 дисульфидная связь внутри цепи А
Вторичная структура белков- это конформация полипептидной цепи, т.е. способ скручивания цепи в пространстве за счет водородных связей между группами -NH и -СО. Существует два основных способа укладки цепи — α-спираль и β-структура .
α -Спираль
Вданном типе структуры пептидный остов закручивается в виде спирали за счёт образова-ния водородных связей между атомами кисло-рода карбонильных групп и атомами водорода ами-ногрупп, входящих в состав пептидных групп через 4 аминокислотных остатка. Водородные связи ориентированы вдоль оси спирали. На один виток α-спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка.
В образовании водородных связей участвуют практически все атомы кислорода и водорода пеп-тидных групп. В результате α-спираль «стягива-ется» множеством водородных связей. Несмотря на то, что данные связи относят к разряду сла-бых, их количество обеспечивает максимально возможную стабильность α-спирали. Так как все гидрофильные группы пептидного остова обыч-но участвуют в образовании водородных связей, гидрофильность (т.е. способность образовывать водородные связи с водой) α-спиралей уменьша-ется, а их гидрофобность увеличивается.
α-Спиральная структура — наиболее устой-чивая конформация пептидного остова, отве-чающая минимуму свободной энергии. В резуль-тате образования α-спиралей полипептидная цепь укорачивается, но если создать условия для разрыва водородных связей, полипептидная цепь вновь удлинится.
Радикалы аминокислот находятся на наружной стороне α -спирали и направлены от пептидного остова в стороны. Они не участвуют в образовании водородных связей, характерных для вторич-ной структуры, но некоторые из них могут нару-шать формирование α-спирали.
К ним относятся:
Пролин. Его атом азота входит в состав жёс-ткого кольца, что исключает возможность вращения вокруг -N-CH- связи. Кроме того, у атома азота пролина, образующего пептид-ную связь с другой аминокислотой, нет ато-ма водорода. В результате пролин не спосо-бен образовать водородную связь в данном месте пептидного остова, и α-спиральная структура нарушается. Обычно в этом месте пептидной цепи возникает петля или изгиб;
Участки, где последовательно расположены несколько одинаково заряженных радика-лов, между которыми возникают электро-статические силы отталкивания;
Участки с близко расположенными объём-ными радикалами, механически нарушаю-щими формирование а-спирали, например метионин, триптофан.
β -Структура
β-Структура формируется за счёт образования множества водородных связей между атомами пептидных групп линейных областей одной полипептидной цепи, делающей изгибы, или между раз-ными полипептидными цепями , β-Структура образует фигуру, подобную листу, сложенному «гармошкой», — β-складчатый слой.
Складчатый слой фиброина шелка: зигзагообразные антипараллельные складки.
Когда водородные связи образуются между атомами пептидного остова различных полипеп-тидных цепей, их называют межцепочечными связями. Водородные связи, возникающие меж-ду линейными участками внутри одной полипеп-тидной цепи, называют внутрицепочечными. В β-структурах водородные связи расположены перпендикулярно полипептидной цепи.
Третичная структура белков — трёхмерная про-странственная структура, образующаяся за счёт взаимодействий между радикалами аминокислот, которые могут располагаться на значительном расстоянии друг от друга в полипептидной цепи.
Третичная структура свернутой полипептиднойцепи стабилизируется рядом взаимодействий между радикалами аминокислот: это гидрофобные взаимодействия, электростатическое притяжение, водородные связи, а также дисульфидные -S-S- связи.
Гидрофильные радикалы аминокислот стре-мятся образовать водородные связи с водой и поэтому в основном располагаются на поверх-ности белковой молекулы.
Все гидрофильные группы радикалов амино-кислот, оказавшиеся внутри гидрофобного ядра, взаимодействуют друг с другом с помощью ион-ных и водородных связей.
Типы связей, возникающих между радикалами аминокислот при формировании третичной структуры белка. 1 — ионные связи; 2 — водородные связи; 3 — гидро-фобные связи; 4 — дисульфидные связи.
Ионные связи (электростатическое притяжение)могут возникать между от-рицательно заряженными (анионными) карбоксильными группами радикалов аспарагиновой и глутаминовой кислот и по-ложительно заряженными (катионными) группами радикалов лизина, аргинина или гистидина.
Водородные связи возникают между гидро-фильными незаряженными группами (таки-ми как -ОН, -CONH 2 , SH-группы) и любы-ми другими гидрофильными группами. Третичную структуру некоторых белков ста-билизируют дисульфидные связи, образующие-ся за счёт взаимодействия SH-групп двух остатков цистеина. Эти два остатка цистеина могут находиться далеко друг от друга в линейной первичной структуре белка, но при формиро-вании третичной структуры они сближаются и образуют прочное ковалентное связывание ра-дикалов.
Большинство внутриклеточных белков лише-но дисульфидных связей. Однако такие связи распространены в белках, секретируемых клет-кой во внеклеточное пространство. Полагают, что эти ковалентные связи стабилизируют кон-формацию белков вне клетки и предотвращают их денатурацию. К таким белкам относят гор-мон инсулин и иммуноглобулины.
Четвертичная структура белков. Многие белки содержат в своём составе толь-ко одну полипептидную цепь. Такие белки на-зывают мономерами. К мономерным относят и белки, состоящие из нескольких цепей, но соединённых ковалентно, например дисульфидными связями (поэтому инсулин следует рассматривать как мономерный белок).
 |
В то же время существуют белки, состоя-щие из двух и более полипептидных цепей. После формирования трёхмерной структуры каждой полипептидной цепи они объединя-ются с помощью тех же слабых взаимодей-ствий, которые участвовали в образовании третичной структуры: гидрофобных, ионных, водородных.
Способ упаковки двух или более отдельных глобулярных белков в молекуле является четвертичной структурой белка.
Отдельные поли-пептидные цепи в таком белке носят название мономеров, или субъединиц. Белок, содержа-щий в своём составе несколько мономеров, называют олигомерным. Олигомерные глобулярные белки обычно имеют крупные размеры и часто выполняют в ферментативных комплексах регуляторные функции.
Поддержание характерной для белка конформации возможно благодаря возникновению множества слабых связей между различными участками полипептидной цепи. Конформация белка может меняться при изменении химических и физических свойств среды, а также при взаи-модействии белка с другими молекулами. При этом происходит изменение пространственной структуры не только участка, контактирующего с другой молекулой, но и конформации белка в целом.
Конформационные изменения играют огромную роль в функционировании белков в живой клетке. Разрыв большого количества слабых связей в молекуле белка под воздействием органических растворителей, ультразвука, температуры, pH ,и т.д. приводит к разрушению её нативной конформации. Развертывание цепей без разрушения их ковалентных связей называется денатурацией . Такой белок биологически неактивен . При денатурации белков не происходит разрыва пептидных связей, т.е. первичная структура белка не нарушается, однако его функция утрачивается.
Четвертичная структура
Третичная структура
Разные способы изображения трёхмерной структуры белка на примере триозофосфатизомеразы. Слева – «стержневая» модель, с изображением всех атомов и связей между ними; цветами показаны элементы. В середине –мотив укладки. Справа – контактная поверхность белка, построенная с учётом ван-дер-ваальсовых радиусов атомов; цветами показаны особенности активности участков
Третичная структура – пространственное строение полипептидной цепи. Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации третичной структуры принимают участие:
– ковалентные связи (между двумя остатками цистеина – дисульфидные мостики);
– ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков;
– водородные связи;
– гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула сворачивается так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.
Четвертичная структура (или субъединичная, доменная) – взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.
https://ru.wikipedia.org/wiki/Белки
Пептидная связь – основные параметры и особенности
Пептидная связь – вид амидной связи, возникающей при образовании белков и пептидов в результате взаимодействия α-аминогруппы (– NH 2) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (– СООН) другой аминокислоты.
Из двух аминокислот (1) и (2) образуется дипептид (цепочка из двух аминокислот) и молекула воды. По этой же схеме рибосома генерирует и более длинные цепочки из аминокислот: полипептиды и белки. Разные аминокислоты, которые являются «строительными блоками» для белка, отличаются радикалом R.
Как и в случае любых амидов, в пептидной связи за счет резонанса канонических структур связь C-N между углеродом карбонильной группы и атомом азота частично имеет характер двойной:
Это проявляется, в частности, в уменьшении её длины до 1,33 ангстрема:
Это обусловливает следующие свойства:
– 4 атома связи (C, N, O и H) и 2 α-углерода находятся в одной плоскости. R-группы аминокислот и водороды при α-углеродах находятся вне этой плоскости.
– H и O в пептидной связи, а также α-углероды двух аминокислот транс-ориентированы (транс-изомер более устойчив). В случае L-аминокислот, что имеет место во всех природных белках и пептидах, R-группы также транс-ориентированы.
– Вращение вокруг связи C-N затруднено, возможно вращение вокруг С-С связи.
Для обнаружения белков и пептидов, а также их количественного определения в растворе используют биуретовую реакцию.
https://ru.wikipedia.org/wiki/Пептидная связь
Литература:
1) Альбертс Б., Брей Д., Льюис Дж. и др. Молекулярная биология клетки. В 3 томах. – М.: Мир, 1994.
2) Ленинджер А. Основы биохимии. В 3 томах. – М.: Мир, 1985.
3) Страйер Л. Биохимия. В 3 томах. – М.: Мир, 1984.
1.3. Аминокислоты - структурные мономеры белков. Строение, номенклатура, классификация и свойства аминокислот.
Аминокисло́ты (аминокарбо́новые кисло́ты) – органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминные группы.
Пептидная связь — это прочное соединение между фрагментами двух аминокислот, которое лежит в основе образования линейных структур белков и пептидов. В таких молекулах каждая аминокислота (за исключением концевых) соединяется с предыдущей и последующей.
В зависимости от количества звеньев пептидные связи могут создавать дипептиды (состоят из двух аминокислот), трипептиды (из трех), тетрапептиды, пентапептиды и т. д. Короткие цепочки (от 10 до 50 мономеров) называют олигопептидами, а длинные — полипептидами и белками (мол. масса более 10 тыс. Да).
Характеристика пептидной связи
Пептидная связь — это ковалентное химическое соединение между первым атомом углерода одной аминокислоты и атомом азота другой, возникающее в результате взаимодействия альфа-карбоксильной группы (COOH) с альфа-аминогруппой (NH 2). При этом происходит нуклеофильное замещение OH-гидроксила на аминогруппу, от которой отделяется водород. В итоге образуется одинарная C-N связь и молекула воды.
Так как во время реакции происходит потеря некоторых компонентов (ОН-группы и атома водорода), звенья пептида называют уже не аминокислотами, а аминокислотными остатками. Из-за того, что последние содержат по 2 атома углерода, в пептидной цепи происходит чередование С-С и C-N-связей, которые формируют пептидный остов. По бокам от него располагаются аминокислотные радикалы. Расстояние между атомами углерода и азота варьирует от 0,132 до 0,127 нм, что свидетельствует о неопределенной связи.
Пептидная связь — это очень прочный вид химического взаимодействия. При стандартных биохимических условиях, соответствующих клеточной среде, она не подвергается самостоятельному разрушению.
Для пептидной связи белков и пептидов характерно свойство копланарности, поскольку все атомы, участвующие в ее образовании (C, N, O и H), располагаются в одной плоскости. Это явление объясняется жесткостью (т. е. невозможностью вращения элементов вокруг связи), возникающей в результате резонансной стабилизации. В пределах аминокислотной цепи между плоскостями пептидных групп находятся α-углеродные атомы, связанные с радикалами.
Типы конфигурации
В зависимости от положения альфа-углеродных атомов относительно пептидной связи последняя может иметь 2 конфигурации:
- "цис" (расположены с одной стороны);
- "транс" (находятся с разных сторон).
Транс-форма характеризуется большей устойчивостью. Иногда конфигурации характеризуют по расположению радикалов, что не меняет сути, поскольку они связаны с альфа-углеродными атомами.
Явление резонанса
Особенность пептидной связи заключается в том, что она на 40% двойная и может находится в трех формах:
- Кетольной (0,132 нм) — C-N-связь стабилизирована и полностью одинарна.
- Переходной или мезомерной - промежуточная форма, имеет частично неопределенный характер.
- Енольной (0,127 нм) — пептидная связь становится полностью двойной, а соединение С-О — полностью одинарным. При этом кислород приобретает частично отрицательный заряд, а атом водорода — частично положительный.
Такая особенность называется эффектом резонанса и объясняется делокализованностью ковалентной связи между атомом углерода и азота. При этом гибридные sp 2 -орбитали формируют электронное облако, распространяющееся на атом кислорода.
Формирование пептидной связи
Формирование пептидной связи — это типичная реакция поликонденсации, которая термодинамически невыгодна. В естественных условиях равновесие смещается в сторону свободных аминокислот, поэтому для осуществления синтеза требуется катализатор, активирующий или модифицирующий карбоксильную группу для более легкого ухода гидроксильной.
В живой клетке образование пептидной связи происходит в белоксинтезирующем центре, где в роли катализатора выступают специфические ферменты, работающие с затратой энергии макроэргических связей.
